Resumo

Lectinas são proteínas ou glicoproteínas capazes de aglutinar eritrócitos e de se ligar a carboidratos específicos de forma reversível sem alterá-los quimicamente. A ligação é responsável por produzir respostas biológicas, como citotoxicidade, antiinflamatorias e fungicidas. A lectina extraída da semente de quiabo apresenta um peso molecular de 10kDa -20kDa e tem a capacidade de se ligar a manose, lactose e frutose. Alguns fungos filamentosos são patógenos de interesse clínico por causar dermatoses em grande escala e a busca por novas ferramentas biotecnológicas levam à pesquisas com o intuito de encontrar um mecanismo capaz de combatê-los. O objetivo foi avaliar a atividade antifúngica da lectina de sementes de quiabo (Abelmoschus esculentus) em cepas de fungos filamentosos: Trichophyton rubrum LM- 600, Trichophyton mentagrophytes LM- 02, Microporum gypseum LM- 189. A lectina foi extraída e purificada segundo Soares et al., 2010. As cepas dos fungos foram cedidas pelo Laboratório de Micologia do Departamento de Ciências Farmacêuticas da Universidade de São Paulo e da Universidade Federal da Paraíba. Para os testes de atividade antifúngica a lectina lifilizada foi diluída em caldo nutritivo Sabouraud Dextrose – CSD (DIFCO LABORATORIES/France/USA) serialmente nas concentrações de 1024μg/mL - 32μg/mL por meio da técnica de microdiluição em placas de 96 poços, contendo o patógeno (106 UFC/mL), padronizado de acordo com a turbidez do tubo 0,5 da escala de McFarland, com posterior incubação a temperatura ambiente (28-30 ºC) durante sete dias. Esta diluição permite determinar concentração inibitória mínima (CIM) da lectina em cepas de fungos dermatofitos. Para controle positivo utilizou-se fluconazol na concentração de 100µg/mL. A lectina de semente de quiabo não foi capaz de inibir o crescimento das linhagens testadas. Paredes das células fúngicas são formadas por polímeros de polissacáridos dentre elas a quitina, e glicoproteínas. Apesar dos ligantes na parede celular, a lectina não apresentou atividade. No entanto, o processo de liofilização desta proteína pode ter desnaturado suas pontes de hidrogênio e alterado sua conformação tridimensional e função biológica.