Resumo

El telurito es muy tóxico para la mayoría de los microrganismos. Escherichia coli por ejemplo, no tolera concentraciones mayores a 4 µM. En relación a la toxicidad, se ha identificado algunos mecanismos de defensa para reducir el telurito a su estado elemental no tóxico (Te0). La reducción del telurito puede ser no enzimática o enzimática. Mientras la primera se asociada a la reducción por moléculas antioxidantes como glutatión, la segunda es llevada a cabo por diversas enzimas metabólicas que presentan una actividad lateral que reduce telurito y se han denominado genéricamente telurito reductasas (TR). Entre estas enzimas se encuentran nitrato reductasas, catalasa y la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3), las cuales no presentan funciones celulares similares, sin embargo, presentan esta actividad lateral TR. Recientemente nuestro grupo ha descrito otras enzimas que también participarían en la reducción a Te0 como la α-cetoglutarato deshidrogenasa (ciclo de Krebs) y la NADH deshidrogenasa II (cadena de transporte de electrones). A ellas se suma la 6-fosfogluconato deshidrogenasa (GND), enzima que participa en la fase oxidativa de la vía de las pentosas fosfato, catalizando la reacción de descarboxilación del 6-fosfogluconato a ribulosa-5-fosfato. Se ha observado que la reducción a Te0 es directamente proporcional a la concentración de GND. La actividad principal de descarboxilación de GND no se ve afectada en células expuestas a concentraciones tóxicas (8 µM) y no tóxicas de telurito (0,5 µM). La actividad GND in vitro no se ve afectada por altas concentraciones de telurito (80 µM). El dador de electrones normalmente usado en los ensayos TR, NADH, puede ser reemplazado eficientemente por NADPH. Estos ensayos se realizaron en diferentes enzimas que presentan la actividad TR y en todos se observo un fenómeno similar. Proyecto financiado por Fondecyt 1090097 y Dicyt-USACH.