ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS E ANTIGÊNICAS DA GLICOPROTEÍNA S1 E DA PROTEÍNA DE NUCLEOCAPSÍDEO EM ISOLADOS BRASILEIROS DO VÍRUS DA BRONQUITE INFECCIOSA AVIÁRIA

Montassier M.f.s. Maria de Fatima (UNESP - Jaboticabal); Okino C.h. Cintia H. (UNESP - Jaboticabal); Gonçalves M.c.m. Mariana C.m. (UNESP - Jaboticabal); Gibertoni A.m. Aliandra M. (UNESP - Jaboticabal); Fernandes C.c. Camila C. (UNESP - Jaboticabal); Richtzenhain L.j. Leonardo J. (FMVZ - USP); Montassier H.j. Helio J. (UNESP - Jaboticabal)

A subunidade 1 da glicoproteína de espícula (S1) do vírus da bronquite infecciosa (VBI) é responsável pela adsorção desse vírus em receptores de células alvo da infecção e também está associada com a vírus-neutralização e com a atividade hemaglutinante desse vírus, enquanto que a nucleoproteína (N) está associada com o genoma viral e com a montagem do capsídeo, exercendo também um importante papel na imunidade mediada por células T citotóxicas. Devido a isso, os genes codificadores dessas proteínas sofrem mais frequentemente alterações no curso da evolução desse vírus, como conseqüência de fenômenos de mutação e recombinação que são modelados pelo processo de seleção imune. No Brasil, estudos sobre variantes do VBI são recentes e restritos, mas de cinco estirpes do VBI que foram isoladas de diferentes regiões do Brasil nos anos de 1988 (3 isolados) e 2000 (2 isolados), foi possível genotipá-las com base no gene S1 como autóctones e distintas das estirpes de referência vacinal (Massachusetts). Análises moleculares complementares, das regiões hipervariáveis I e II (HVR-I e HVR-II) do gene S1 e da seqüência deduzida de aminoácidos correspondente (terminação-amino da glicoproteína S1) e também da porção 3’ do gene N incluindo a seqüência deduzida de aminoácidos correspondente (terminação-carbóxi da proteína N) desses isolados virais, levou a identificação de alterações relevantes em resíduos de aminoácidos que ocupam posições chave em epítopos importantes de células B e de células T já descritos para estas duas proteínas estruturais do VBI. As mudanças de aminoácidos ocorreram como deleções e mutações em ponto e de forma mais acentuadas nas regiões HVR-I e HVR-II, provocando modificações relevantes na estrutura secundária, nos sítios de glicosilação e na antigenicidade da glicoproteína S1. A proteína N desses isolados apresentou uma variabilidade menor, embora tenham sido encontradas mutações em ponto em determinadas posições que compõem importantes epítopos de células B e T dessa proteína do VBI. Esses dados demonstram que isolados autóctones do VBI no Brasil apesar de estarem em contínua evolução e se afastando das estirpes vacinais do sorotipo Massachusetts, têm mantido mutações importantes e benéficas associadas aos principais epítopos das proteínas S1 e N, de forma que determinadas variantes são favorecidas para persistir e permanecer circulando entre as granjas avícolas em nosso país.