Neste trabalho, foi desenvolvido um sistema que permite ancoragem da proteina recombinante glicoamilase de Aspergillus awamori à superficie da parede celular da levedura
Saccharomyces cereevisiae. O c-DNA codificador da glicoamilase com sua sequência sinal de secreção foi fusionado ao fragmento do gene codificador da região C-terminal da proteína  Flo1p de S. cerevisiae empregada como âncora. A fusão gênica foi expressa sob a regulação do promotor do gene codificador da fosfoglicerato quinase (PGK). O cassete de expressão e ancoragem construído, contendo a fusão gênica, foi ladeado por fragmentos do gene CAN1 de S. cerevisiae, permitindo a integração da informação no genoma da levedura. Para a construção desse cassete foi utilizado a técnica do SOEing PCR , uma técnica simples e versátil que permite unir dois fragmentos de DNA amplificados por PCR. Este cassete de expressão e ancoragem, denominado Fragmento CG*FC e o gene CAN1 residente no cromossomo V da linhagem hospedeira. Os clones transformantes de levedura foram capazes de utilizar diretamente o amido como única fonte de carbono e liberar glicose para o crescimento celular. A atividade da glicoamilase foi detectada, por ensaio enzimático, no sedimento de células, porém não foi detectada no meio de cultura. Conclui-se, portanto, que a atividade da glicoamilase está associada à fração celular de novos clones recombinantes de levedura. Confirmou-se o sucesso da ancoragem de glicoamilase à parede celular da linhagem recombinante de levedura por microscopia de imunofluorescência.