O fungo cultivado no interior dos ninhos de formigas cortadeiras de folhas Atta sexdens é mantida com o material vegetal por elas coletado, atividade que causa grandes prejuízos às áreas agrícolas. As pectinas têm papel fundamental na degradação do material vegetal. Neste trabalho, a produção de pectinases pelo fungo simbionte foi avaliada na presença de diferentes substratos.
Material e Métodos
Cultivo do fungo - A cultura de fungo mantida em meio sólido A por 15-20 dias foi transferido para meio líquido YNB, pH 5,0 (tampão acetato de sódio 50 mM), acrescido de 0,5 g.100mM-1 de polipectato de sódio (NaPP), celulose (CEL), amido (AMI) ou glicose (GLI), incubado a 25oC por 30 dias.
Atividade de Liberação de Açucares Redutores - LAR - (UR.L-1) - Aatividade de LAR foi determinada pelo método de DNS. A absorvância foi determinada a 575 nm.
Atividade de Pectinesterase - PE - (UPE.L-1) - PE foi estimada por medida do decréscimo de pH e por titulação dos grupos carboxílicos liberados durante a reação.
Atividade de Diminuição da Viscosidade - DV - (UV.L-1) - A diminuição da viscosidade da mistura aquosa de pectina foi avaliada com auxílio de um viscosímetro tipo Ostwald.
Resultados
L. gongylophorus produziu 133 UR.L-1, 123 UPE.L-1 e 40 UV.L-1 quando cultivado em celulose; 110 UR.L-1, 281 UPE.L-1 e 40 UV.L-1 em amido; 88 UR.L-1, 88 UPE.L-1 e 15 UV.L-1 em NaPP; e 22 UR.L-1, 19 UPE.L-1 em glicose e não produziu atividade de DV neste substrato.
Discussão e Conclusões
L. gongylophorus produziu pectinases em todos os substratos avaliados. A produção de pectinases, como na maioria dos microrganismos, foi induzida pelo polímero péctico (NaPP). As maiores atividades de poligalacturonases foram detectadas na presença de celulose e amido, polissacarídeos de origem vegetal, como se observa na maioria dos fungos patogênicos. A inibição total da atividade de DV por glicose, entretanto, é característica de fungos saprófitas. As diferenças observadas na produção de atividades de LAR e de PE na presença de celulose e de amido indicam que estas enzimas apresentam regulação independente.