| Área: Microbiologia Geral ( Divisão H ) CARACTERIZAÇÃO DE ENZIMAS HIDROLÍTICAS DE  UM ACTINOMICETO PROMISSOR NO CONTROLE BIOLÓGICO DE ASPERGILLUS NIGER Ludymila de Almeida Vieira (UFRJ); Juliana Pacheco da Rosa (UFRJ); Rodrigo Fonseca de Souza (UFRJ); Celuta Sales Alviano (UFRJ); Rosalie Reed Rodrigues Coelho (UFRJ)
ResumoOs actinomicetos são produtores de enzimas hidrolíticas extracelulares como quitinases, glucanases e proteases, as quais degradam macromoléculas complexas comumente encontradas nos solos, incluindo a parede celular de fungos, cuja estrutura complexa é composta tipicamente de quitina, β-glucana e proteínas. Aspergillus niger é um dos fungos fitopatogênicos mais importantes causadores de doenças em vegetais, e é capaz de causar perdas consideráveis a várias culturas comerciais no Brasil e no mundo. Dessa forma, a procura de novas estirpes de actinomicetos promissores no controle biológico desse fungo, é de grande importância.
O objetivo do presente trabalho foi caracterizar as enzimas hidrolíticas, em especial as quitinases e b-1,3-glucanase da estirpe Streptomyces sp. 52 testando diferentes meios indutores como meio líquido de TLE, meio de quitina coloidal-sais minerais e meio de sais com micélio do fungo Aspergillus niger. A estirpe 52 foi inoculada em Erlenmeyer contendo 50mL de meio e a atividade enzimática determinada diariamente durante incubação a 28 ºC por 5 dias, sob agitação a 200rpm.
A atividade de b-1,3-glucanase foi observada somente no meio de sais com micélio do fungo (27,72 U/mL), enquanto que a atividade de endoquitinase (0,746 U/mL) foi detectada em níveis similares no meio de sais com micélio e no meio TLE com micélio. Esta produção de endoquitinase foi cerca de 2,2 x maior do que a produção em meio de sais com quitina coloidal (0,340 U/mL).
Entretanto, as atividades de exoquitinase no meio de sais com micélio (5,87 U/mL) e no meio TLE com micélio (6,18 U/mL) foram superiores a atividade observada no meio de sais com quitina coloidal (0,85 U/mL), e bastante superior a atividade de endoquitinase .
Com este resultados pode-se concluir que o meio de sais com quitina coloidal não se mostrou tão eficaz para a produção de quitinases e b-1,3-glucanase pela estirpe 52 quando comparado com os outros meios testados. O meio de sais com micélio apresentou atividade de endoquitinase e exoquitinase semelhante à observada no meio de TLE com micélio, porém apresentou atividade glucanolítica, que não foi observada nos outros meios.
Apoio: CNPq, FAPERJ
Palavras-chave: CONTROLE BIOLÓGICO, ENZIMAS HIDROLÍTICAS, STREPTOMYCES |