Resumo

INTRODUÇÃO: Peptidases são enzimas hidrolíticas envolvidas na catálise de proteínas e peptídeos, cuja aplicação em vários setores industriais e biotecnológico reforça os intensos estudos na busca por novas peptidases. A produção de enzimas obedece às condições próprias de cada espécie de micro-organismo e também ao meio utilizado para o bioprocesso fermentativo. Neste contexto, micro-organismos são utilizados como interessantes fontes de produção de enzimas, assegurada pela ampla variedade bioquímica, alto rendimento e baixo custo de produção. Neste trabalho, foi investigada a produção de peptidase em bioprocesso submerso, variando fontes de nitrogênio e a posterior caracterização bioquímica parcial do extrato enzimático bruto. MATERIAL E MÉTODOS: O fungo Rhizomucor miehei foi mantido em meio PDA inclinado para crescimento durante 120 horas. A solução de inóculo (suspensão de micélio) foi realizada com água estéril (autoclavada). A produção de peptidase foi avaliada em bioprocesso submerso (FSm), cuja variação nas fontes de nitrogênio: peptona, caseína e sulfato de amônio; e tempo: 24-168 horas foram investigadas com incubação a 45ºC e pH 5.0. A caracterização bioquímica parcial foi realizada usando solução azocaseína 1% como substrato. RESULTADO E DISCUSSÃO: Em bioprocesso submerso foi observado maior produção de peptidase em meio contendo 0,5% de caseína, com pico de produção de 15,9 U/mL no período de 24 horas de fermentação. Nos estudos de caracterização bioquímica parcial foi observado produção de uma peptidase aspártica, cujo perfil de inibição proteolítica demonstrou redução de 73% na atividade enzimática quando incubada com inibidor pepstatina. Também observamos atividades ótimas em temperatura na faixa de 45-50ºC e pH 7.0. Interessantemente, podemos ressaltar que a peptidase aspártica descrita neste trabalho apresenta propriedades bioquímicas distintas a maioria das peptidases ácidas já descritas, cuja atividade ótima foi observada em pH neutro. CONCLUSÃO: Notavelmente é possível destacar a secreção de uma peptidase aspártica com propriedades bioquímicas distintas a maioria das peptidases ácidas descritas na literatura. Este estudo contribui com maiores informações na busca por novas peptidases, explorando o potencial bioquímico microbiano e, com prosseguimento do trabalho, a purificação e maior detalhamento das características bioquímicas, permitindo considerar possíveis potenciais de aplicações destas enzimas.