Resumo

A aplicação de biocatalisadores na indústria é objeto de muitas investigações, devido à alta atividade catalítica em comparação com os catalisadores convencionais, e ao fato de atuarem com alta eficiência em condições reacionais bastante suaves. Processo industrial requer a utilização de enzimas que suportem variações de temperatura e mantenham sua atividade. A invertase é uma enzima responsável pela formação de açúcar invertido a partir da hidrólise da sacarose. Esse trabalho teve como objetivo estudar a termoestabilidade da invertase extracelular secretada por Kluyveromyces marxianus CCMB 322 isolada no semi-árido baiano. A levedura foi obtida na Coleção de Cultura de Microrganismo da Bahia (CCMB). O microrganismo foi cultivado por 72 horas a 28 °C em meio YM modificado contendo sacarose como principal fonte de carbono. Após esse período, o fermentado foi centrifugado e o sobrenadante utilizado com extrato bruto enzimático. O extrato bruto enzimático foi submetido a um tratamento térmico a temperatura de 60 e 70°C de 10 a 50min. Logo após o tratamento térmico a atividade enzimática foi determinada em mM.mL-1.min-1. a partir da dosagem dos açucares redutores formados pela hidrolise da sacarose a 50°C por 10 minutos, utilizando o ácido dinitrosalicílico (DNS). A partir da análise dos resultados pode-se observar que a enzima perde cerda de 50% de sua atividade após 10 minutos a 60°C e cerca de 98% de sua atividade após um tratamento térmico de 70°C por 50 minutos, mostrando assim que essa temperatura não pode ser praticada em processos industriais por ocorrer comprometimento na atividade biocatalítica da enzima. Invertases secretadas por Sacaromyces cereviseae possui um perfil de termoestabilidade muito semelhante, não suportando temperaturas muito altas, segundo alguns autores de trabalhos na área. Assim, pode-se inferir que a invertase secretada por Kluyveromyces marxianus CCMB 322 quando utilizada em processos industriais, deve ser praticadas em temperaturas inferiores a 60°C, para que possa ser utilizada sem comprometimento de sua função.